乳酸脱氢酶为含锌离子的金属蛋白，分子量为135-140kD，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。 

分类介绍

根据结合辅酶的不同，微生物体一般包含两种乳酸脱氢酶，NAD-依赖型乳酸脱氢酶（NAD-dependent lactate dehydrogenases，nLDHs）和NAD-非依赖型乳酸脱氢酶（NAD-independent lactate dehydrogenases，iLDHs）两大类。NAD-非依赖型乳酸脱氢酶，也被称作呼吸链乳酸脱氢酶，在微生物体内通常被认为是负责乳酸氧化的酶类。它们编码的基因与乳酸利用相关的乳酸透性酶和调节蛋白编码的基因较近。相较于NAD-非依赖型乳酸脱氢酶，NAD-依赖型乳酸脱氢酶分布范围更广泛，在人体、动物以及微生物中都普遍存在。在微生物中，NAD-依赖型乳酸脱氢酶存在于其细胞质中，体外实验证实：NAD-依赖型乳酸脱氢酶能够以NADH为辅因子催化丙酮酸还原生成乳酸，并且氧化NADH为NAD+，同时该酶在特定的条件下可以催化逆反应的进行，但是活力非常弱，不容易检测。一般说来，与NAD-依赖型乳酸脱氢酶以NADH为辅因子不同的是NAD-非依赖型乳酸脱氢酶主要利用黄素。NAD-依赖型乳酸脱氢酶也可以在体内催化乳酸的氧化，但体外实验可能需要较高的pH和底物浓度。

按其催化底物的构型不同，NAD-依赖型乳酸脱氢酶可以分为NAD依赖型-L-乳酸脱氢酶（L-NAD-依赖型乳酸脱氢酶）和NAD依赖型-D-乳酸脱氢酶（D-NAD-依赖型乳酸脱氢酶）两大类，分别催化丙酮酸合成L-乳酸和D-乳酸。研究表明，虽然L-NAD-依赖型乳酸脱氢酶和D-NAD-依赖型乳酸脱氢酶均催化丙酮酸合成乳酸，但二者的基因序列不具有相似性或一致性。已知的不同乳杆菌的D-NAD-依赖型乳酸脱氢酶之间存在40%～50%的氨基酸同源性，而D-NAD-依赖型乳酸脱氢酶和L-NAD-依赖型乳酸脱氢酶之间则只存在10%左右的同源性，表明两种脱氢酶分别由两个*不相关的家族进化而来。不仅如此，酶之间的差异也表现在动力学参数差异明显，比如，两者催化反应的反应常数kcat和米氏常数Km不同。

根据天然电子受体的不同，可以将NAD-非依赖型乳酸脱氢酶分为三类。第一类为膜蛋白，利用膜醌类作为外部的电子受体；第二类直接利用O2作为电子受体，根据氧化终产物的不同，又将其细分为乳酸氧化酶（Lactate oxidase，LOX）和乳酸单氧酶（Lactate monooxygenases，LMO），其中前者产生丙酮酸和H2O2，而后者产生乙酸、CO2和H2O；第三类是硫胺b2（flavocytochrome b2），存在于真菌中，它天然的电子受体为细胞.色素c。大多数L-NAD-非依赖型乳酸脱氢酶属于α-羟酸氧化黄素蛋白家族，利用还原型黄素单核苷酸（Flavin mononuleotide，FMN），而所有的D-NAD-非依赖型乳酸脱氢酶均可利用黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）作为电子受体，而不是FMN，它们具有FAD结合的氧化还原酶/转移酶4的家族特征。此外，D-NAD-非依赖型乳酸脱氢酶还可以利用醌类或细胞.色素.c作为电子受体，但是迄今为止，还没有D-NAD-非依赖型乳酸脱氢酶直接利用O2的相关报道。Wolin的研究表明，一些链球菌LDHs的催化活性绝对依赖于果糖-1，6-二磷酸（Fructose-1，6-Diphosphate，FDP）。其他链球菌、双歧杆菌属的所有种、干酪乳杆菌和木糖乳杆菌等都发现了相似的NAD-非依赖型乳酸脱氢酶。

      主要作用

乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙.酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也称2-羟基-3-苯基丙酸）的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶，能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸，该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。乳酸脱氢酶主要存在于心肌、肝、肾、骨骼肌或肺等动物组织中。乳酸脱氢酶测定常用于诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。